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by notiulti

Un equipo internacional de científicos, utilizando la evolución artificial, logró recrear partículas de proteínas similares a virus capaces de almacenar genes en sí mismos y protegerlos del ambiente externo, por ejemplo, de nucleasas, enzimas que los organismos usan para destruir genomas extraños. En su artículo publicado en la revista Science, los investigadores revelaron que los primeros virus podrían aparecer en la Tierra de manera similar.

El virus consta de una envoltura o cápside proteica externa, dentro de la cual se encuentran empaquetados los ácidos nucleicos de ARN o ADN que codifican tanto las proteínas de la cápside como las enzimas necesarias para el ensamblaje de nuevos viriones, es decir, partículas virales en toda regla. El origen exacto de los primeros virus sigue siendo un misterio, aunque el desarrollo de análogos artificiales puede ser útil para el desarrollo de nuevos sistemas de administración de fármacos y terapia génica. Pero incluso los viriones más simples han necesitado millones de años de evolución en estado salvaje.

El punto de partida del estudio fue una nucleocápside obtenida previamente construida a partir de la enzima bacteriana lumazina sintasa Aquifex aeolicus (AaLS), que es capaz de formar espontáneamente nanocontenedores de 60 subunidades, pero que no tiene afinidad por los ácidos nucleicos. Los científicos han realizado cambios en AaLS mediante el reordenamiento cíclico de aminoácidos y la adición de un péptido λN que puede unirse a BoxB, una estructura de bucle de ARN (horquilla). Mediante la selección artificial, los científicos se aseguraron de que las nucleocápsidas NC-3 resultantes pudieran capturar de manera eficiente los ARNm (con BoxB) que codifican las proteínas de la envoltura. En la primera etapa, solo uno de los ocho NC-3 podría empaquetar un genoma completo.

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Para mejorar las propiedades de NC-3, los investigadores comenzaron a introducir mutaciones en genes de la cápside mediante la reacción en cadena de la polimerasa, durante la cual se sintetizan copias inexactas de ARN. La biblioteca resultante de genes con mutaciones se sometió a tres ciclos de ensamblaje de nucleocápside y tratamiento con nucleasa (una enzima que escinde los ácidos nucleicos), y los genes que “sobrevivieron” se replicaron nuevamente. La variante evolucionada de la nucleocápside, denominada NC-4, empaquetaba eficazmente el ARN que codificaba sus proteínas y se distinguía por una mayor resistencia a las nucleasas. Además, a diferencia de sus predecesores, pudo acomodar moléculas de ARN significativamente más largas, que constan de 863 nucleótidos.

La evolución artificial también afectó el tamaño de la nucleocápside. Si bien el diámetro inicial de AaLS era de solo 16 nanómetros, la adición del péptido λN y la posterior selección artificial expandieron el diámetro a 30 nanómetros. Aparecieron poros en las membranas de NC-4, que son mucho más pequeños que los agujeros en los precursores y protegen mejor el genoma del ARN de las nucleasas que potencialmente pueden penetrar en la cápside.

Como escriben los científicos en su artículo, la conversión exitosa de una proteína bacteriana en una nucleocápsida, que empaqueta y protege espontáneamente su propio ARNm codificante, ilustra cómo las moléculas antiguas autorreplicantes podrían usar proteínas para formar viriones. Aunque los experimentos utilizaron una enzima que ya es capaz de formar una cápside, es fácil imaginar cómo la evolución podría crear envolturas a partir de pequeñas proteínas que pueden proteger sus moléculas de ARN.

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