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Compartimentación subcelular en la síntesis de cianotoxinas

by Editor de Tecnologia abril 19, 2026
written by Editor de Tecnologia

Un equipo internacional de investigadores ha logrado visualizar y cuantificar, a nivel subcelular, la síntesis de cianotoxinas en cianobacterias, revelando una organización espacial distintiva de este proceso metabólico. El estudio, publicado en Nature, muestra que la producción de estas toxinas no ocurre de manera uniforme en la célula, sino que está altamente compartimentalizada en estructuras específicas.

Utilizando técnicas avanzadas de microscopía y análisis químico, los científicos pudieron mapear con precisión dónde se ubican los enzimas clave involucrados en la biosíntesis de microcistinas, una de las cianotoxinas más estudiadas y peligrosas debido a su potencial hepatotóxico. Los resultados indican que estos enzimas se concentran en regiones definidas del citoplasma, asociadas posiblemente a membranas internas o cuerpos de inclusión, lo que sugiere un mecanismo de organización evolutivamente conservado para optimizar la producción y minimizar el daño autotóxico.

Este enfoque permitió no solo identificar la localización subcelular de la síntesis, sino también medir las tasas de producción en tiempo real bajo distintas condiciones ambientales, como variaciones en la disponibilidad de nutrientes o exposición a luz. Los datos obtenidos muestran que la compartimentalización se ajusta dinámicamente en respuesta al estrés, lo que podría explicar por qué algunas cepas de cianobacterias producen toxinas en esporádicas floraciones algales nocivas.

Los autores destacan que comprender la organización subcellular de las vías tóxicas tiene implicaciones directas para la detección temprana de floraciones peligrosas en cuerpos de agua y para el diseño de estrategias de mitigación basadas en la interrupción de pasos específicos de la biosíntesis. Además, el método desarrollado podría aplicarse a otros microorganismos productores de metabolitos secundarios de interés farmacológico o tóxico.

El trabajo subraya el valor de combinar herramientas de imagen de alta resolución con enfoques cuantitativos para desentrañar la complejidad de los procesos metabólicos en microorganismos, abriendo nuevas vías para estudiar no solo la ecología de las cianobacterias, sino también su potencial en biotecnología y toxicología ambiental.

abril 19, 2026 0 comments
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Tecnología

Plegamiento de Proteínas: Medición del Tiempo de Transición

by Editor de Tecnologia marzo 9, 2026
written by Editor de Tecnologia

It can take less than a microsecond for proteins (artist’s impression) to fold into their 3D shapes.Credit: Christoph Burgstedt/Science Photo Library

Científicos han realizado algunas de las primeras mediciones directas del tiempo que tarda una proteína individual y ordinaria en plegarse. Los resultados sorprendieron: no encontraron relación entre la secuencia o el tamaño de una proteína y el tiempo que tarda en adoptar su forma tridimensional. Además, las proteínas parecen plegarse de manera más eficiente que otras biomoléculas, como el ADN, a pesar de tener componentes más complejos. El trabajo fue publicado hoy en Physical Review Letters1.

‘Dark proteins’ hiding in our cells could hold clues to cancer and other diseases

Las funciones de las proteínas están estrechamente ligadas a sus estructuras tridimensionales, a menudo complejas. Algunas poseen cavidades o protuberancias especializadas que les permiten unirse a receptores celulares para enviar mensajes, por ejemplo. Pero, independientemente de lo intrincado que sea su diseño final, una proteína comienza como una cadena de aminoácidos, “como un largo fideo de espagueti” que puede plegarse de innumerables maneras, explica Hoi Sung Chung, coautor del estudio y biofísico del Instituto Nacional de Diabetes y Enfermedades Digestivas y Renales en Bethesda, Maryland. Las proteínas que se pliegan incorrectamente o de forma incompleta pueden provocar disfunción, enfermedad o toxicidad, por lo que los científicos buscan comprender los detalles del proceso de plegamiento.

Moléculas de proteínas idénticas flotando en un vaso de precipitados alcanzarán su estructura tridimensional final en diferentes momentos, cada una realizando muchos intentos fallidos en el camino. Los científicos saben cuánto tiempo tarda generalmente todo el proceso de plegamiento, incluidos esos intentos fallidos. Pero hasta ahora, ha sido esencialmente imposible medir la duración del acto de plegamiento en sí, esta carrera se llama tiempo de transición.

No parpadees

Este período de transición es muy breve y debe estudiarse en moléculas individuales. Hasta ahora, los científicos han vislumbrado el proceso de plegamiento ralentizándolo artificialmente o observando proteínas inusuales que se pliegan a un ritmo lento.

El grupo de Chung capturó el período de transición directamente mejorando la resolución temporal de un método llamado espectroscopía de fluorescencia de molécula única. Utilizando esta técnica, los científicos pueden evaluar la dinámica de moléculas marcadas con tinte midiendo su fluorescencia.

Los autores unieron una molécula de tinte rojo a un extremo de una cadena de aminoácidos y una verde al otro extremo. El tinte verde brilla por sí solo. El tinte rojo se activa solo cuando recibe energía del tinte verde. Antes de que la cadena de aminoácidos se pliegue, es visible la fluorescencia del tinte verde. Cuando la cadena comienza a plegarse, las dos moléculas de tinte se acercan, lo que permite que la energía se transfiera de la molécula verde a la roja, que luego comienza a brillar. Pero esta luz era demasiado débil para que los científicos la detectaran, por lo que utilizaron un dispositivo de dirección de la luz con patrones de pozos a nanoescala que amplifica la señal de los tintes. Esto les permitió observar el fugaz momento del plegamiento de ocho proteínas.

marzo 9, 2026 0 comments
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