Un nuevo marco experto publicado el 17 de abril de 2026 brinda orientación sobre cuándo la fórmula basada en arroz puede ser la opción más adecuada para bebés con alergia a la proteína de la leche de vaca, ayudando a los profesionales de la salud a tomar decisiones informadas considerando tanto los síntomas clínicos como las necesidades familiares.
Las alergias alimentarias son graves y, para algunas personas, potencialmente mortales. Sin embargo, a pesar de décadas de investigación sobre las alergias y sus causas, se sabe muy poco sobre por qué la gran mayoría de las personas son capaces de tolerar alimentos que pueden enfermar o incluso matar a otros.
«Sabemos mucho sobre lo que el sistema inmunológico ve y hace si un paciente tiene una alergia, pero sabemos muy poco sobre lo que sucede cuando las cosas salen bien«, dijo Elizabeth «Beth» Sattely, profesora asociada de ingeniería química en la School of Engineering de la Universidad de Stanford y autora principal de un nuevo estudio publicado en la revista Science Immunology.
Sattely y sus coautores revelaron que la tolerancia oral –una función activa del sistema inmunológico– implica el reconocimiento de proteínas específicas en fuentes comunes de alimentos como el maíz, la soja y el trigo, que señalan al sistema inmunológico que son seguros para consumir. Estos hallazgos abren nuevas vías terapéuticas para prevenir o revertir alergias alimentarias peligrosas.
Durante mucho tiempo, pensamos que la tolerancia alimentaria simplemente significaba que el sistema inmunológico ignoraba los alimentos que comemos, es decir, que la tolerancia es la ausencia de alergia. Pero ahora sabemos que la tolerancia es un comportamiento activo y adaptativo. Ciertas células en nuestros intestinos examinan los alimentos que comemos, buscando proteínas específicas. Cuando las encuentran, las células señalan al sistema inmunológico que el alimento es seguro.
Elizabeth «Beth» Sattely, profesora asociada de ingeniería química, School of Engineering, Universidad de Stanford
Estas células se conocen como células T reguladoras, o Tregs. Son los pacificadores del sistema inmunológico, escanean los alimentos en busca de estas proteínas clave y calman el sistema inmunológico cuando las encuentran, previniendo una reacción alérgica exagerada a un alimento que, de otro modo, sería seguro.
Sattely y su equipo, incluyendo a Jamie Blum, ex becaria postdoctoral en el laboratorio de Sattely, y Ryan Kong, estudiante de posgrado en ingeniería química de Stanford, cerraron la brecha en la comprensión al identificar fragmentos específicos de proteínas dietéticas –secuencias químicas cortas conocidas como epítopos– que se presentan a las células Treg en los intestinos y estimulan preferentemente una respuesta reguladora calmante, en lugar de una respuesta de células T inflamatorias que producen alergias.
Si bien los investigadores enfatizan que han demostrado este trabajo en ratones de laboratorio, creen que pueden mapear estos y otros factores moleculares que podrían conducir a la tolerancia oral en humanos.
Blum, Kong y el coautor Kazuki Nagashima realizaron experimentos y análisis que permitieron al equipo identificar estos epítopos relacionados con la tolerancia dentro de dietas complejas, examinando el alimento para ratones en busca de ingredientes que se superponen con las dietas humanas, específicamente el maíz, el trigo y la soja. Creen que la tolerancia depende de unos pocos epítopos destacados –esas secciones más cortas de proteínas más grandes– que indican la respuesta regulatoria.
«Encontramos que las células T reguladoras están un poco sesgadas hacia algunos péptidos más que hacia otros», explicó Sattely. «No todos tus alimentos son vistos por igual por el sistema inmunológico. Las células T están buscando estas proteínas específicas».
Este hallazgo implica que el sistema inmunológico aprende la tolerancia oral a partir de un conjunto limitado de señales moleculares. Los investigadores prevén la creación de una biblioteca de epítopos sesgados hacia la tolerancia que podrían utilizarse para diseñar intervenciones que dirijan el sistema inmunológico hacia la tolerancia en lugar de la alergia.
«Lo que realmente me sorprendió fue lo enfocado que es el mecanismo. En el caso del maíz, las células Treg se centran en un solo epítopo que forma parte de una molécula más grande, la zeína, una proteína en el interior carnoso del grano de maíz», señaló Kong. «Considerando el enorme número de antígenos intestinales potenciales, fue sorprendente ver una respuesta tan específica».
Comprender por qué el sistema inmunológico selecciona este péptido en particular, y no otros, podría enseñarnos más sobre cómo el cuerpo desarrolla naturalmente la tolerancia a los alimentos, añadió Kong. Este conocimiento, a su vez, podría utilizarse para reprogramar el sistema inmunológico para prevenir o incluso tratar las alergias alimentarias.
«Uno de los hallazgos más interesantes es que el desarrollo de las células T específicas de zeína depende del formato de la proteína en el alimento y de la comunidad microbiana intestinal», explicó Blum, quien ahora dirige su propio laboratorio en el Salk Institute for Biological Studies. «Actualmente estamos trabajando para determinar los mecanismos biológicos exactos involucrados».
Las posibles vías de investigación podrían conducir en varias direcciones. Sattely prevé la compilación de un mapa molecular de epítopos sesgados hacia la tolerancia para guiar el tratamiento y las estrategias terapéuticas que reduzcan las alergias alimentarias. En esta línea, los péptidos que favorecen la tolerancia podrían servir como herramientas de precisión que pueden inducir la acción de células T reguladoras calmantes en pacientes con alergias alimentarias existentes. También imagina la posibilidad de una «vacuna» de tolerancia preventiva para aquellos con alto riesgo.
«Podríamos tratar a un paciente que actualmente tiene una alergia alimentaria e inducir estas células T reguladoras que le permitirían superar su alergia», dijo. «O podríamos diseñar exposiciones infantiles en etapas tempranas que guíen a los pacientes propensos a las alergias hacia la tolerancia, antes de que se desarrollen las alergias».
El bagaje investigativo de Sattely se centra en el estudio de la química de las plantas y sus efectos en la salud humana. Dice que su futura investigación profundizará en la química y la ingeniería de las proteínas alimentarias, especialmente las proteínas de las semillas que constituyen una gran parte de las fuentes de proteínas humanas, y probará cómo su ajuste fino afecta los resultados inmunológicos. En esta línea, el equipo planea explorar proteínas vegetales específicas y sintetizar versiones con los epítopos clave desactivados o eliminados para probar las respuestas inmunitarias, primero en ratones y, eventualmente, en humanos.
«Por ahora, hemos aprendido que la tolerancia se define como más que la mera ausencia de alergia», resumió Sattely. «Es un programa de entrenamiento inmunológico específico, guiado por péptidos, que algún día podremos aprovechar para ayudar a las personas a comer sin miedo».
Fuente:
Referencia del diario:
Blum, J. E., et al. (2026). Identification and characterization of dietary antigens in oral tolerance. Science Immunology. DOI: 10.1126/sciimmunol.aeb4684. https://www.science.org/doi/10.1126/sciimmunol.aeb4684
Investigadores de la Universidad de Granada han revelado que el sistema de etiquetado Nutri-Score, comúnmente utilizado en Europa para evaluar la calidad de los alimentos, no es capaz de reflejar adecuadamente la complejidad nutricional y metabólica del cacao soluble vendido en España.
El estudio, pionero a nivel internacional por integrar técnicas de metabolómica no dirigida en la evaluación de sistemas de etiquetado nutricional, analizó 54 productos de 19 marcas diferentes con calificaciones Nutri-Score entre A y D.
El equipo científico ha demostrado que no existe una correlación entre la categoría Nutri-Score y la composición nutricional real de los productos alimenticios estudiados, especialmente en lo que respecta a los compuestos bioactivos con efectos beneficiosos para la salud.
El análisis confirma que Nutri-Score clasifica los productos principalmente en función de su contenido de azúcar, grasas saturadas, sal y calorías. «Sin embargo, pasa por alto moléculas relevantes asociadas a efectos beneficiosos, como los compuestos fenólicos, los péptidos bioactivos y los compuestos antioxidantes que se encuentran en el cacao», explica Marta Palma, investigadora del Departamento de Nutrición y Ciencia de los Alimentos de la UGR.
En varios casos identificados, los alimentos con mayor contenido de cacao y más compuestos bioactivos –y por lo tanto potencialmente más saludables– son penalizados con calificaciones más bajas (C o D), mientras que otros alimentos altamente procesados con azúcares añadidos, espesantes, saborizantes o harinas reciben una calificación Nutri-Score A, la más alta. Concretamente, algunos productos etiquetados como “sin azúcares añadidos”, a pesar de estar altamente procesados y contener numerosos aditivos, obtienen mejores puntuaciones que el cacao 100% puro.
La investigación no detectó agrupaciones claras por categoría Nutri-Score en los análisis estadísticos multivariados, lo que revela la limitada capacidad del sistema para discriminar entre los perfiles metabólicos reales de los productos de cacao soluble.
Los compuestos bioactivos se correlacionan estrechamente con el contenido real de cacao, no con la categoría Nutri-Score. Los científicos han identificado péptidos, flavonoides, ácidos grasos, fenoles y otros metabolitos con potenciales efectos antiinflamatorios, antioxidantes, cardioprotectores o neuroprotectores.
Los resultados resaltan las limitaciones de los sistemas actuales de etiquetado frontal de los envases y subrayan la necesidad de incorporar información adicional, como la metabolómica, para proporcionar a los consumidores una visión más realista de la calidad nutricional.
«Nuestro trabajo demuestra que el sistema Nutri-Score no captura la complejidad de los alimentos ricos en compuestos bioactivos, como el cacao, lo que puede llevar a interpretaciones erróneas por parte de los consumidores», afirma Celia Rodríguez, profesora del Departamento de Nutrición y Ciencia de los Alimentos y secretaria del Instituto José Mataix Verdú de Nutrición y Tecnología de los Alimentos. «La metabolómica está emergiendo como una herramienta clave para desarrollar sistemas de etiquetado más completos que integren no solo los macronutrientes, sino también los compuestos fisiológicamente relevantes».
Esta investigación, basada en datos experimentales, es la primera aplicación de la metabolómica no dirigida para evaluar la coherencia entre el etiquetado nutricional y la composición química real de alimentos como el cacao soluble. Sus conclusiones son especialmente relevantes para los organismos reguladores, la industria alimentaria y los consumidores, en un contexto en el que el futuro de Nutri-Score en la Unión Europea está en debate.
La resistencia a los antimicrobianos representa una creciente crisis de salud global, con pocos nuevos antibióticos en desarrollo. Investigadores de la Universidad Sultan Qaboos han identificado tres nuevos péptidos antimicrobianos (AMP) provenientes de camellos dromedarios que atacan eficazmente a bacterias multirresistentes, ofreciendo alternativas potenciales a los fármacos convencionales.
El estudio, publicado en Frontiers in Immunology (Volumen 17, 21 de enero de 2026), combinó predicciones bioinformáticas con validación experimental, incluyendo ensayos de formación de colonias, pruebas de permeabilidad de la membrana y microscopía electrónica en cepas como MRSA y E. Coli MDR.
Los péptidos CdPG-3 y CdCATH demostraron una fuerte actividad antibacteriana contra bacterias Gram-positivas y Gram-negativas, causando daño y fuga de la membrana sin una toxicidad significativa para los glóbulos rojos de camello o humanos en dosis bajas.
La robusta inmunidad innata de los camellos, incluyendo estos AMP similares a catelicidinas, podría explicar su resistencia a las infecciones comunes en otros rumiantes. Los autores señalan que este hallazgo «establece las bases para explorar los AMP de camello como terapéuticos contra patógenos resistentes».
A diferencia de los antibióticos tradicionales, propensos a la resistencia a través de mutaciones en el objetivo, los AMP interrumpen ampliamente las membranas bacterianas, reduciendo los riesgos de adaptación. Los péptidos mostraron baja actividad hemolítica en especies relevantes, lo que respalda su seguridad para un mayor desarrollo.
Las investigaciones futuras se centrarán en optimizar estos AMP para su uso clínico, aprovechando los recursos cameleros de Omán.
Fuente:
Referencia del diario:
Al-Mamari, W., et al. (2026). Identification and characterization of novel antimicrobial peptides from Camelus dromedarius: a combined bioinformatics and experimental study. Frontiers in Immunology. DOI: 10.3389/fimmu.2026.1745714. https://www.frontiersin.org/journals/immunology/articles/10.3389/fimmu.2026.1745714/full
La efectividad de los tratamientos antibióticos está disminuyendo frente a una variedad de patógenos bacterianos comunes, incluyendo E. coli, K. pneumoniae, Salmonella y Acinetobacter, según una advertencia emitida por la Organización Mundial de la Salud el pasado octubre. En el caso del microbio causante de la tuberculosis, un equipo de investigadores de Penn State y la Facultad de Medicina de la Universidad de Minnesota ha descubierto que una posible solución podría ser modificar químicamente la estructura de un péptido natural –un componente básico de las proteínas– para que sea un agente antimicrobiano más estable y eficaz, al tiempo que se reduce su posible toxicidad para las células humanas.
Según los investigadores, estos péptidos sintéticamente estructurados podrían ayudar a que la combinación de fármacos utilizada para tratar la tuberculosis sea más efectiva. Publicaron sus hallazgos en Nature Communications.
“Existe el deseo de crear nuevos fármacos que puedan matar bacterias a través de mecanismos que no son utilizados por los antibióticos tradicionales”, afirmó Scott Medina, profesor asociado Korb de Ingeniería Biomédica en Penn State y autor principal del estudio. “En particular, existe interés en moléculas que puedan ser difíciles de desarrollar resistencia por parte de las bacterias, proporcionando un período de tiempo más prolongado para que estos tratamientos sean clínicamente útiles.”
Los antibióticos tradicionales a menudo funcionan inhibiendo vías bioquímicas susceptibles a mutaciones de resistencia, que las bacterias desarrollan para evadir los antibióticos. Para encontrar una alternativa, los investigadores comenzaron con péptidos de defensa del huésped (HDP), cadenas cortas de aminoácidos producidas naturalmente en el cuerpo y que se han identificado como posibles tratamientos para infecciones resistentes a los antibióticos. Sin embargo, estas terapias a menudo son inestables y se degradan rápidamente por las enzimas naturales del cuerpo.
Buscando un compuesto más estable, el equipo aplicó combinaciones de técnicas químicas para hacer que los péptidos fueran más resistentes a las enzimas: la “inversión de la cadena principal”, que invierte la dirección del marco estructural; y el cambio de quiralidad, o “mano”, que altera la orientación espacial de la molécula.
“Sabíamos que el péptido podía matar células bacterianas, y específicamente las micobacterias que causan la tuberculosis”, explicó Medina. “Inicialmente, nuestro objetivo era utilizar estos ajustes químicos para que el tratamiento fuera más estable en el cuerpo, de modo que permaneciera más tiempo y, por lo tanto, extendiera sus efectos antibacterianos.”
El equipo descubrió que la variante retro-invertida no solo era más estable, sino que también era significativamente más potente contra el patógeno de la tuberculosis y menos tóxica para las células humanas en comparación con la molécula original.
“Cuando comparamos la molécula original –que no tiene modificaciones químicas– con la que modificamos, no solo la modificada era más estable, sino que también era mucho más activa”, dijo Medina. “Eso es algo que no esperábamos ver.”
Utilizando diversas técnicas de microscopía y análisis estructural, los investigadores identificaron la causa del fenómeno: la nueva forma impartida por la retro-inversión hizo que fuera más eficiente energéticamente para los HDP penetrar en las membranas celulares bacterianas protectoras.
Medina señaló que los HDP invertidos funcionan a través de un mecanismo diferente al de los antibióticos tradicionales. En lugar de interrumpir las proteínas objetivo importantes para la supervivencia bacteriana, los HDP invertidos degradan físicamente la membrana para destruir el patógeno y dificultar que las bacterias desarrollen las mutaciones necesarias para volverse resistentes.
“Definitivamente hay más trabajo por hacer”, dijo Medina. “No prevemos que este sea un fármaco que vaya a reemplazar por completo las terapias actuales para la tuberculosis. Más bien, creemos que el mayor valor de nuestra molécula es su potencial para mejorar la actividad de los fármacos actuales contra la tuberculosis cuando se administran juntos, haciendo que los tratamientos actuales sean mucho más eficaces.”