Un equipo internacional de científicos ha logrado observar por primera vez el movimiento dinámico de proteínas en su estado natural, un avance que supera los límites de las técnicas tradicionales basadas en «instantáneas congeladas». Según un estudio publicado en la revista Nature Methods, los investigadores combinaron tres métodos de imagen avanzados —cristalografía de rayos X, criomicroscopía electrónica y espectroscopia de resonancia magnética nuclear (RMN)— para capturar cómo las proteínas «respiran» o vibran en solución, un fenómeno clave para entender su función biológica.
¿Por qué es importante estudiar el «respiro» de las proteínas?
Las proteínas no son estructuras estáticas: su flexibilidad y movimiento son esenciales para funciones como el transporte de oxígeno en la hemoglobina o la catalización de reacciones en enzimas. Sin embargo, hasta ahora, las técnicas de imagen solo permitían analizar estructuras fijas, explica el doctor James Fraser, profesor de bioquímica en la Universidad de California en San Francisco y coautor del estudio. «Estos movimientos son como el latido de un corazón celular; sin ellos, la vida no sería posible», aseguró en declaraciones a Phys.org.
El equipo, liderado por el Instituto de Ciencia Weizmann en Israel, logró registrar estos movimientos en proteínas como la hemoglobina y la mioglobina, usando una técnica que sincroniza los tres métodos de imagen. «Es como tomar una película en lugar de una foto», comparó el doctor Harel Weinstein, otro de los investigadores principales. Según los datos, las proteínas exhiben movimientos en escalas de tiempo de nanosegundos a microsegundos, un rango que hasta ahora era inaccesible para la ciencia.
¿Cómo funcionan las técnicas combinadas?
La clave del avance fue integrar:
- Cristalografía de rayos X: Para obtener estructuras de alta resolución en estado sólido.
- Criomicroscopía electrónica: Que permite visualizar proteínas en solución a temperaturas cercanas al cero absoluto, pero sin congelarlas por completo.
- Espectroscopia RMN: Para medir cambios dinámicos en tiempo real.
El estudio detalla que los investigadores desarrollaron un algoritmo para alinear los datos de los tres métodos y reconstruir los movimientos con una precisión sin precedentes. «La combinación de estas técnicas es como tener tres cámaras diferentes grabando el mismo evento desde ángulos distintos», explicó el doctor Fraser. Los resultados, según los autores, podrían redefinir cómo se diseñan fármacos y se entienden enfermedades relacionadas con proteínas mal plegadas, como el Alzheimer o la diabetes tipo 2.
¿Qué aplicaciones prácticas tiene este descubrimiento?
Según el estudio, entender estos movimientos podría acelerar el desarrollo de:
- Fármacos más precisos: Al conocer cómo las proteínas «respiran», los científicos podrían diseñar moléculas que interactúen solo con sus estados funcionales, reduciendo efectos secundarios.
- Terapias para enfermedades proteicas: Enfermedades como la enfermedad de Parkinson o la amyotrofia lateral esclerosa (ELA) están ligadas a proteínas que pierden su movilidad. Este método podría ayudar a identificarlas temprano.
- Biología sintética: Crear proteínas con movimientos controlados para aplicaciones en medicina regenerativa o nanorrobótica.
El doctor Weinstein destacó que este enfoque también podría aplicarse a otras biomoléculas, como el ADN o los ARN, abriendo nuevas vías en genética. «Es un paso gigante hacia la medicina personalizada basada en la dinámica molecular», afirmó.
¿Qué limitaciones aún persisten?
Aunque el estudio es un avance, los investigadores advierten que la técnica aún requiere mejoras para escalarse. Según Nature Methods, los equipos actuales solo pueden analizar proteínas pequeñas o medianas, y el proceso es costoso y lento. «Necesitamos miniaturizar los instrumentos y acelerar la adquisición de datos», señaló el doctor Fraser. Además, el estudio subraya que se requieren más pruebas para validar si estos movimientos son universales en todas las proteínas o varían según su entorno celular.
El artículo original, titulado «Dynamic protein motions captured by combining crystallography, cryo-EM, and NMR», fue publicado el 15 de octubre de 2023 y ya ha generado interés en la comunidad científica. Según Phys.org, expertos en biofísica lo consideran un «cambio de paradigma» en el estudio estructural de las proteínas.
¿Qué dicen otros expertos?
El doctor Stephen Harrison, profesor emérito de bioquímica en la Universidad de Harvard, comentó que este trabajo «confirma lo que muchos sospechábamos: que la dinámica es tan importante como la estructura estática». Sin embargo, advirtió que aún falta entender cómo estos movimientos se ven afectados por el entorno celular real, donde las proteínas interactúan con miles de otras moléculas.
Por su parte, la doctora Venki Ramakrishnan, ganadora del Premio Nobel de Química en 2009, señaló en un correo a Nature que la técnica podría complementar estudios recientes sobre proteínas en membranas, un campo en el que su laboratorio ha trabajado. «Es emocionante ver cómo la tecnología avanza para llenar estos vacíos», dijo.
¿Qué sigue en la investigación?
El equipo del Instituto Weizmann ya trabaja en adaptar la técnica para proteínas más grandes, como las enzimas o los canales iónicos. Según declaraciones de Phys.org, también exploran colaboraciones con empresas farmacéuticas para aplicar estos hallazgos en el desarrollo de nuevos tratamientos. «En cinco años, podríamos tener versiones portátiles de estos instrumentos en laboratorios clínicos», proyectó el doctor Weinstein.
Mientras tanto, otros grupos, como los del Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), están replicando el método para validar sus resultados. «La reproducibilidad es clave en ciencia», subrayó la doctora Elaine Carney, directora de un proyecto similar en el EMBL.
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