Un estudio reciente publicado el 8 de enero de 2026 en PLoS Pathogens investiga cómo el coronavirus felino (FCoV) activa su proteína de espiga (S), esencial para la infección de las células huésped. Los coronavirus explotan los sistemas proteolíticos del huésped para activar esta proteína, y el FCoV, que inicialmente se replica en el tracto intestinal, ha evolucionado para utilizar las proteasas intestinales locales para este proceso.
La activación de la proteína S ocurre a través de la escisión proteolítica en sitios específicos conocidos como sitios de escisión (CS). Los investigadores identificaron las serina proteasas como cruciales para la infección por FCoV. Específicamente, las proteasas pancreáticas quimotripsina, tripsina y elastasa mejoraron la infección y promovieron la formación de sincitios, lo que sugiere una estrategia de activación flexible. Además, las serina proteasas unidas a la membrana, TMPRSS2 y TMPRSS11D, también facilitaron la infección de manera dependiente de la cepa.
El análisis de los perfiles de escisión de estas serina proteasas confirmó dos sitios de escisión putativos en la proteína S del FCoV e identificó sitios adicionales. Un mecanismo de escisión compensatorio en el sitio S2′ mantiene la activación de la espiga incluso cuando las mutaciones interrumpen el motivo de escisión canónico, lo que subraya su papel central en la infección viral. Además, un microambiente ácido es necesario para una infección eficiente.
En conjunto, estos hallazgos revelan cómo el FCoV se adapta a las serina proteasas disponibles localmente para optimizar la preparación de la proteína S y la entrada a las células intestinales. Este estudio proporciona información valiosa sobre los mecanismos de infección de los coronavirus y podría contribuir al desarrollo de estrategias antivirales.
Este artículo fue publicado originalmente con el DOI: 10.1371/journal.ppat.1013854
