Científicos de la Universidad Estatal de Oregon, junto con un equipo de estudiantes universitarios, han logrado obtener información en tiempo real sobre un proceso químico relacionado con la enfermedad de Alzheimer, abriendo camino a diseños de fármacos más efectivos.
Los investigadores utilizaron una técnica de medición molecular para observar en un entorno de laboratorio cómo ciertos metales pueden promover la acumulación de proteínas que conducen a la obstrucción de las vías neuronales asociadas con el Alzheimer. Liderados por Marilyn Rampersad Mackiewicz, científica de materiales y profesora asociada de química en la Facultad de Ciencias de la OSU, el equipo también observó cómo moléculas conocidas como quelantes interrumpen o revierten esta acumulación. Los hallazgos fueron publicados en
La enfermedad de Alzheimer es la forma más común de demencia, una condición crónica que afecta la función cognitiva y a un gran número de adultos mayores y sus familias. Según los Centros para el Control y la Prevención de Enfermedades, el Alzheimer es la sexta causa principal de muerte entre personas mayores de 65 años.
En pacientes con Alzheimer, las acumulaciones de proteínas beta-amiloides interrumpen la capacidad de las células cerebrales para comunicarse entre sí. El cerebro necesita ciertos metales para funcionar correctamente, pero surgen problemas cuando los metales están presentes en cantidades desequilibradas.
“Un exceso de ciertos iones metálicos, como el cobre, puede interactuar con las proteínas beta-amiloides de maneras que conducen a la agregación de proteínas, pero la mayoría de los experimentos solo han mostrado el resultado final, no las interacciones y el proceso de agregación en sí”, explicó Mackiewicz. “Desarrollamos un método que nos permite observar esas interacciones en vivo, segundo a segundo, y medir directamente cómo diferentes moléculas las interrumpen o revierten. Esto cambia la pregunta de ‘¿funciona algo?’ a ‘¿cómo funciona y cuándo?’”
Un quelante, cuyo nombre proviene de la palabra griega para “garra”, es un tipo de molécula capaz de unirse a los iones metálicos como si los sujetara firmemente.
Uno de los quelantes en el estudio demostró, mediante una técnica conocida como anisotropía de fluorescencia, que es capaz de capturar iones metálicos, pero de forma no selectiva; es decir, no diferenciaba entre los tipos de metales que promueven la agregación de beta-amiloides y los que no.
Sin embargo, los científicos observaron que el otro quelante mostraba una fuerte capacidad para capturar selectivamente los iones de cobre que se cree que son un factor en el Alzheimer.
“Este tipo de información en tiempo real sobre cómo se forman y descomponen las agregaciones de proteínas es importante para diseñar mejores tratamientos y para comprender por qué algunos enfoques químicos ampliamente utilizados pueden no comportarse como asumimos”, dijo Mackiewicz. “El Alzheimer afecta a millones de familias y, si bien los tratamientos clínicos basados en este trabajo aún están a años de distancia, descubrimientos como este pueden ofrecer una esperanza genuina: con una focalización correcta, algunos de los daños cerebrales podrían ser reversibles.”
El apoyo del Programa SURE Science de la Facultad de Ciencias y de los donantes Julie y William Reiersgaard hizo posible las contribuciones a la investigación de los estudiantes universitarios Alyssa Schroeder de la OSU y Eleanor Adams, Dane Frost, Erica Lopez y Jennie Giacomini de la Universidad Estatal de Portland.
Mackiewicz afirma que el siguiente paso es realizar pruebas en sistemas biológicos más complejos, incluidos modelos celulares y preclínicos.
“Muchos tratamientos potenciales para el Alzheimer fracasan debido a una comprensión incompleta de cómo ocurre la agregación de la proteína beta-amiloide”, dijo. “Al observar y cuantificar directamente estas interacciones, nuestro trabajo proporciona una hoja de ruta para crear terapias más efectivas.”
Referencia: Schroeder AN, Adams EK, Frost DC, et al. Selective reversal of cu-amyloid aggregation monitored in real time by fluorescence anisotropy: Ni-bme-dach vs EDTA benchmarks. ACS Omega. 2026;11(7):12810-12823. Doi: 10.1021/acsomega.5c11345
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