El veneno de serpiente puede ser clave para tratar la presión arterial alta • Earth.com

Investigadores brasileños han descubierto dos nuevos péptidos en el veneno de serpiente que poseen un potencial significativo para tratar la presión arterial alta. Los péptidos se encontraron en el veneno de dos serpiente Especie originaria de Brasil.

En dos estudios publicados recientemente, los expertos analizaron el veneno de la víbora cabeza de lanza Cotiara (Bothrops cotiara) y del bushmaster sudamericano (Lachesis muta).

Potencial sin explotar

La investigación destaca el potencial sin explotar de los venenos, así como las capacidades biotecnológicas de estas sustancias naturales.

Alexandre Tashima, investigador principal de ambos estudios, es profesor de la Facultad de Medicina de la Universidad Federal de São Paulo (EPM-UNIFESP).

“Los venenos nunca dejan de sorprendernos. Incluso con tanto conocimiento acumulado, es posible realizar nuevos descubrimientos, como fragmentos impredecibles que formen parte de proteínas conocidas. A pesar de toda la tecnología disponible, aún queda mucho por estudiar sobre estas toxinas”, afirmó el profesor Tashima.

veneno de cotiara

Uno de esos descubrimientos es el péptido denominado Bc-7a, que se encuentra en el veneno de B. cotiara. Si bien se origina a partir de una proteína que causa hemorragias en las presas, en términos funcionales se acerca más a péptidos como los utilizados en el captopril, un fármaco que reduce la presión arterial al inhibir la actividad de la enzima convertidora de angiotensina (ECA).

En total, los investigadores identificaron 197 péptidos en Cotiara, 189 de los cuales son nuevos descubrimientos. Este es un aumento significativo con respecto a los 73 péptidos encontrados en el mismo veneno de serpiente en 2012.

Según los investigadores, la diferencia se debe al uso de equipos más rápidos y sensibles que los disponibles hace una década, y al mayor número de secuencias de péptidos disponibles ahora en las bases de datos.

Maestro bosquimano sudamericano

El estudio sobre el veneno de bushmaster de L. muta, publicado en la revista Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica.ha identificado 151 péptidos, de los cuales 126 se desconocían previamente.

Entre estos destaca el péptido derivado de metaloproteinasa Lm-10a. Este péptido, un fragmento de una toxina hemorrágica, inhibe la ECA y muestra potencial como futuro ingrediente farmacológico para tratar la hipertensión.

El análisis sugirió que Lm-10a de L. muta y Bc-7a de B. cotiara resultaron de procesos de fragmentación durante la maduración del veneno en la glándula venenosa de la serpiente y que se podrían obtener muchos más péptidos de las toxinas.

Se necesita más investigación

Si bien estos hallazgos son prometedores, el profesor Tashima enfatizó la necesidad de realizar más investigaciones para comprender y aprovechar plenamente el potencial de estos péptidos.

“A pesar de los avances en la tecnología de secuenciación y la producción de grandes cantidades de datos en los últimos años, queda mucho por descubrir sobre el vasto universo de los péptidos y sus funciones biológicas”, afirmó Tashima. “Debemos aprovechar nuestra buena suerte de poder estudiar estas especies, muchas de las cuales se extinguirán incluso antes de ser descubiertas”.

La investigación se publica en la revista. Bioquímica.

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